El secreto en la función de una enzima del veneno de serpiente

Los docentes Investigadores, José Rafael de Almeida y Saulo da Silva de la Universidad IKIAM, han publicado en este año el artículo titulado “Exploring and understanding the functional role, and biochemical and structural characteristics of an acidic phospholipase A2, AplTx-I, purified from Agkistrodon piscivorus leucostoma snake venom” en Toxicon (v. 22-36, 2017), el principal periódico internacional de estudio de venenos animales perteneciente a la Sociedad Internacional de Toxicología.

El artículo fue resultado de un trabajo colaborativo coordinado por ambos investigadores de IKIAM y conducido también por varios investigadores ligados a la RIEVSE, Red Internacional de Estudios de Venenos de Serpientes Ecuatorianas, que actualmente está vinculada al Centro de Investigación de Excelencia de IKIAM.

 Andamio tridimensional del AplTx-I, determinado por modelación de homología.En este trabajo, el grupo de investigación aisló y caracterizó una enzima fosfolipasa A2 (PLA2) ácida del veneno de una serpiente poco estudiada y caracterizada en la literatura, Agkistrodon piscivorus leucostoma. Las enzimas PLA2s, son moléculas abundantes y conocidas como multifuncionales, debido a la variedad de efectos farmacológicos que inducen, los cuales son explorados desde un punto de vista biotecnológico para el diseño de nuevos fármacos antitumorales o antibióticos o, desde un punto de vista imunológico, importante para el desarrollo de nuevas seroterapias, como han comentado los investigadores. A pesar de las diversas enzimas ya caracterizadas funcional y estructuralmente, muy poco se conoce respecto al papel funcional de las PLA2s ácidas en los venenos de serpientes. Además de esto, es intrigante y contrastante la abundancia de estas isoformas ácidas, el costo metabólico o energético para su producción y su falta de efectos tóxicos.

Algo interesante, en el trabajo publicado, es que los investigadores de nuestra institución junto con sus compañeros demuestran que la toxina ácida aislada llamada AplTx-I presenta bajos o insignificantes efectos miotóxicos, neurotóxicos e inflamatorios en mamíferos, respecto a los caracterizados en otras enzimas ácidas aisladas de otros venenos de serpientes. Sin embargo, el efecto más notable fue una selectiva actividad neuromuscular presináptica, con significativa inhibición de la contracción de preparaciones biventer cervicis. Este resultado es muy valioso para la comprensión del papel funcional de esta isoforma encontrada en los venenos, que hasta ahora no era bien comprendida por científicos del área. Los investigadores, sugieren que esta proteína es fundamental para que la serpiente pueda alimentarse de aves y que probablemente la misma pueda actuar de manera sinérgica en mamíferos, junto con otra proteínas del veneno.

Los investigadores José Rafael de Almeida y Saulo da Silva coordinan su grupo de investigación desde la Universidad Regional Amazónica IKIAM buscando entender y comprender la estructura y función de este universo de moléculas presentes en estas ricas secreciones (venenos) de las serpientes, evidenciando posibles aplicaciones como herramientas moleculares en el estudio de procesos fisiológicos, prototipos de fármacos y también para el entendimiento de la patología del envenenamiento y el desarrollo de seroterapias.

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